A molécula e sua estrutura
O comportamento do BPC-157 começa em sua sequência.
Quinze resíduos, quatro prolinas e uma famosa alegação de estabilidade
O comportamento do BPC-157 começa em sua sequência. Uma cadeia curta, rica em prolina e com cargas equilibradas, sem cisteínas e sem resíduos aromáticos, é incomumente resistente para um peptídeo, e essa resistência é a base da alegação principal do laboratório: que ele sobrevive ao ácido do estômago por mais de um dia.
Esta unidade lê a molécula resíduo a resíduo, explica por que ela resiste à digestão e desfaz a confusão entre base livre e acetato que causa erros reais de dosagem. Sobreviver ao ácido, como você verá, não é o mesmo que ser absorvido.
Termos-chave
A sequência, resíduo por resíduo
O BPC-157 é uma cadeia curta única: Gly-Glu-Pro-Pro-Pro-Gly-Lys-Pro-Ala-Asp-Asp-Ala-Gly-Leu-Val. Três regiões explicam a maior parte: o esqueleto flexível pontilhado de glicinas (sua cadeia principal), a rígida sequência de três prolinas nas posições 3-5, e o par ácido Asp-Asp. Clique em uma região para ver o que ela contribui.
Essa composição importa: com quatro prolinas, nenhum bloco de construção aromático (resíduo) e nenhuma cisteína, a cadeia tem poucos dos pontos fracos que as enzimas digestivas costumam atacar. Isso também significa que o BPC-157 não forma nenhuma das ligações enxofre-enxofre chamadas pontes dissulfeto, nem qualquer estrutura dobrada clássica, comportando-se em vez disso como um pequeno fragmento sinalizador flexível.
AvançadoSem dobra, sem problema
Diferente de proteínas maiores, o BPC-157 não tem pontes dissulfeto e não adota uma única forma dobrada; é melhor imaginá-lo como um fio flexível cujas características locais, as dobradiças de glicina e a rígida sequência de três prolinas, fazem o trabalho em vez de uma estrutura global. Essa flexibilidade é o motivo pelo qual um fragmento curto ainda pode apresentar uma superfície de poliprolina definida sem precisar se dobrar, uma ideia da qual depende a posterior hipótese de ligação ao SH3.